Alpha Helix 和 Beta 褶皱片之间的区别
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主要区别 – Alpha Helix 和 Beta 褶皱板
α螺旋和β板是蛋白质的两种不同的二级结构。阿尔法螺旋是多肽链的右手螺旋或螺旋构象。在 α 螺旋中，每个主链 N-H 基团都向主链 C=O 基团提供一个氢键，该基团位于前面的四个残基中。在这里，氢键出现在多肽链中以创建螺旋结构。 β片由至少两个或三个骨架氢键横向连接的β链组成；它们形成通常扭曲的褶皱片。 与阿尔法螺旋相反, β折叠中的氢键形成在一条链主链中的 N-H 基团和相邻链主链中的 C=O 基团之间.这是 主要区别 在 Alpha Helix 和 Beta 褶皱片之间。
什么是阿尔法螺旋
蛋白质由多肽链组成，根据多肽链折叠的形状，分为一级、二级、三级、四级等几类。 α 螺旋和 β 折叠片是多肽链中最常见的两种二级结构。
蛋白质的α-螺旋结构由于其骨架酰胺和羰基之间的氢键而形成。这是一个右手螺旋，通常在多肽链中包含 4 到 40 个氨基酸残基。下图说明了α螺旋的结构。
一个氨基残基的 N-H 基团与另一个氨基酸的 C=O 基团之间形成氢键，后者位于前 4 个残基中。这些氢键对于创建 α 螺旋结构至关重要，螺旋的每个完整转弯都有 3.6 个氨基酸残基。
R-基团太大（即色氨酸、酪氨酸）或太小（即甘氨酸）的氨基酸会使α-螺旋不稳定。由于其不规则的几何形状，脯氨酸还会破坏 α-螺旋的稳定性；它的 R 基团与酰胺基团的氮键合，并导致空间位阻。此外，脯氨酸氮上缺乏氢会阻止其参与氢键。除此之外，α螺旋的稳定性取决于整个螺旋的偶极矩，这是由于参与氢键的C=O基团的单个偶极子引起的。稳定的 α-螺旋通常以带电氨基酸结束以中和偶极矩。
一种血红蛋白分子，具有四个血红素结合亚基，每个亚基主要由 α-螺旋组成。
什么是 Beta 百褶板
β 褶皱片是另一种蛋白质二级结构。 β片由通过至少两个或三个骨架氢键横向连接的β链组成，形成通常扭曲的折叠片。通常，一条β链含有3到10个氨基酸残基，这些链与其他β链相邻排列，同时形成广泛的氢键网络。在这里，一条链主链中的 N-H 基团与相邻链主链中的 C=O 基团形成氢键。肽链的两端可以指定为N-末端和C-末端以说明方向。 N-末端表示肽链的一端，其中有游离胺基团可用。类似地，C-末端代表肽链的另一个末端，其中有游离羧基可用。
相邻的 β 链可以形成反平行、平行或混合排列的氢键。在反平行排列中，一个支架的 N 端与下一个支架的 C 端相邻。在平行排列中，相邻链的 N 端朝向相同的方向。下图说明了平行和反平行β链的结构和氢键模式。
a) 反平行 b) 平行
Alpha Helix 和 Beta 褶皱片之间的区别
形状
阿尔法螺旋： 阿尔法螺旋是一种右手盘绕的棒状结构。
Beta 褶皱床单： Beta片是片状结构。
编队
阿尔法螺旋： 多肽链内形成氢键以形成螺旋结构。
Beta 褶皱床单： β 折叠是通过 H 键连接两条或多条 β 链形成的。
债券
阿尔法螺旋： α 螺旋具有 n + 4 H 键合方案。即在一个氨基酸残基的 N-H 基团与另一个氨基酸的 C=O 基团之间形成氢键，后者位于前 4 个残基中。
Beta 褶裥床单： 在相邻肽链的相邻 N-H 和 C=O 基团之间形成氢键。
-R组
阿尔法螺旋： 氨基酸的-R 基团位于螺旋之外。
Beta 褶皱床单： -R 基团指向纸张的内部和外部。
数字
阿尔法螺旋： 这可以是单个链。
Beta 褶裥床单： 这不能作为单个β链存在；必须有两个或更多。
类型
阿尔法螺旋： 这只有一种。
Beta 褶皱床单： 这可以是平行的、反平行的或混合的。
素质
阿尔法螺旋： 100○ 旋转，每圈 3.6 个残基和 1.5 A○ 从一个α碳上升到第二个
Beta 褶皱床单： 3.5 安○ 残留物之间的上升
氨基酸
阿尔法螺旋： α螺旋更喜欢氨基酸侧链，它可以覆盖和保护螺旋核心的主链H键。Beta 褶皱床单： 扩展的结构为氨基酸侧链留下了最大的空闲空间。因此，具有大体积侧链的氨基酸更喜欢β折叠结构。
偏爱
阿尔法螺旋： 阿尔法螺旋更喜欢 Ala、Leu、Met、Phe、Glu、Gln、His、Lys、Arg 氨基酸。
Beta 褶裥床单： Beta 表优选 Tyr、Trp、（Phe、Met）、Ile、Val、Thr、Cys。
图片提供：
“阿尔法螺旋蛋白结构”[公共领域]来自Commons Wikimedia
“血红蛋白分子”作者 Zephyris 在英语维基百科 (CC BY-SA 3.0) 上通过 Commons Wikimedia
Fvasconcellos 的“Parellel and Antiparellel” – 自己的作品。由上传者应 Opabinia regalis 的要求创建。，（公共领域）通过 Commons Wikimedia
